Catálise e Cinética Enzimática – Parte I
A catálise enzimática é um processo base para o desenvolvimento de diversas reações essenciais à manutenção da vida, que sem sua atuação seriam desfavoráveis ou improváveis em ambiente celular, tais como: a digestão de alimentos; contração muscular; e envio de sinais nervosos (NELSON; COX, 2014).
A fim de promover a catálise, as enzimas proporcionam um ambiente favorável para seu desenvolvimento. Deste modo, as reações devem ocorrer em uma parte específica de sua estrutura denominada sítio ativo, domínio ao qual se liga o substrato (S), formando o complexo enzima-substrato (E-S), cujo estabelecimento é fundamental para a catálise biológica, uma vez que este complexo é essencial para que as enzimas sejam capazes de alterar a velocidade da reação sem modificar o equilíbrio destas (CAMPBELL, 2000).
O equilíbrio reflete a diferença entre as energias livres das moléculas envolvidas na reação nos estados fundamentais - descritos como a contribuição que uma molécula média fornece para a energia livre do sistema - nos Substratos e Produtos (P), e os catalizadores não são capazes de influenciar esse estado (NELSON; COX, 2014).
Catálise enzimática
Para os reagentes (substratos) passarem para o estado de produtos, é necessário vencer uma barreira energética e atingir um nível de energia mais alto, alcançando o estado de transição (no qual a probabilidade de produção do P é a mesma de voltarem a ser S). A energia que é preciso ser atingida é denominada energia de ativação e é ela quem determina o tempo que a reação vai levar para ocorrer. Isso quer dizer que, quanto mais energia de ativação for necessária, mais tempo será preciso e mais lenta será a reação (DIAS; FERREIRA; CUNHA, 2012).
Temperatura e pressão elevados podem aumentar a velocidade da reação diminuindo a energia de ativação, assim como a adição de um catalisador (nesse caso, as enzimas). As enzimas agem diminuindo a energia de ativação necessária para que uma reação ocorra através da produção de energia de ligação (a energia obtida a partir da ligação E-S) para diminuir a energia de ativação das reações (BARREIROS; BARREIROS, 2019).
Isso ocorre porque durante a formação das ligações fracas entre a enzima e o substrato, que se encontra no sítio ativo, há uma grande liberação de energia livre, que ao ser produzida reduz quantidade de energia de ativação necessária para desencadeamento da reação.
O maior número de interações fracas ocorre quando o substrato atinge o estado de transição. Isso faz com que as interações entre enzima e substrato induzam modificações conformacionais que predisponham o substrato ao seu estado de transição facilitando sua transformação em produto (DIAS; FERREIRA; CUNHA, 2012).
Modelo Enzimático
A caracterização da função catalítica da enzima suplantou o modelo "chave e fechadura" que defendia uma completa complementariedade entre substrato e produto que acabaria tornando o complexo enzima-substrato uma estrutura estável que não tenderia a se transformar em produto. Em contrapartida, essa ideia foi substituída por uma noção moderna de que as enzimas devem ser complementares ao estado de transição da reação. Isso mostra como as enzimas são capazes de induzir a transformação do substrato em produto, uma vez que a complementariedade voltada para o estado de transição e não para o substrato leva, através das interações que ocorrem no sítio ativo, às mudanças conformacionais necessárias para o alcance do estado de transição (PAULING, 1946).
Esta abordagem também acaba explicando a especificidade das enzimas por seus substratos, já que uma molécula que não consiga interagir com o sítio ativo da enzima - ou seja, não possui os grupamentos químicos necessários para interagir com a estrutura do sítio (seja específico para ele) - de forma que produza energia de ligação suficiente para reduzir a energia de ativação da reação não é capaz de ser convertida em produto (NELSON; COX, 2014).
REFERÊNCIAS
BARREIROS, André Luís Bacelar Silva; BARREIROS, Marizeth Libório. Catálise enzimática. Disponível em: https://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/12231110072012Quimica_Biomoleculas_aula_6.pdf. Acesso em: 02/10/2019.
CAMPBELL, M. K. Bioquímica. 3 a edição. Porto Alegre: Artmed, 2000.
DIAS, F. R. F.; FERREIRA, V. F.; CUNHA, A. C. Uma Visão Geral dos Diferentes Tipos de Catálise em Síntese Orgânica Rev. Virtual Quim., 2012, 4 (6), 840-871. Data de publicação na Web: 24 de dezembro de 2012 https://www.uff.br/rvq
MARTINS, André Rosa. Representação do efeito de inibição enzimática reversível para o modelo cinético de Michaelis-Menten no estado transiente.Braz. J. Food Technol., Campinas , v. 18, n. 2, p. 112-120, June 2015 . Available from <https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1981-67232015000200112&lng=en&nrm=iso>. access on 02 Oct. 2019. https://dx.doi.org/10.1590/1981-6723.5714.
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
PAULING, L. Molecular Architecture and Biological Reactions. Chemical & Engineering News Archive, Washington. Vol. 24, n. 10, p. 1375-1377. 1946.
PEREIRA, José Augusto. Introdução à cinética enzimática. Cinética da catálise pela invertase. Disponível em: https://repositorio-aberto.up.pt/bitstream/10216/102530/2/179641.pdf. Acesso em: 02/10/19.